مشكلة روابط ثاني كبريتيد داخل الببتيدات

روابط ثاني كبريتيد هي جزء لا غنى عنه من التركيب ثلاثي الأبعاد للعديد من البروتينات. يمكن العثور على هذه الروابط التساهمية في جميع الببتيدات خارج الخلية وجزيئات البروتين.

يتم تشكيل رابطة ثاني كبريتيد عندما تشكل ذرة كبريت السيستين رابطة واحدة تساهمية مع النصف الآخر من ذرة كبريت السيستين في مواقع مختلفة في البروتين. تساعد هذه الروابط على تثبيت البروتينات ، وخاصة تلك التي تفرز من الخلايا.

يتضمن التكوين الفعال لسندات ثاني كبريتيد عدة جوانب مثل الإدارة السليمة للسيشتين ، وحماية بقايا الأحماض الأمينية ، وطرق إزالة مجموعات الحماية ، وطرق الاقتران.

تم تطعيم الببتيدات مع روابط ثاني كبريتيد

الكائن الحي Gutuo لديه تقنية رابطة ناضجة نضج. إذا كان الببتيد يحتوي على زوج واحد فقط من Cys ، فإن تكوين رابطة ثاني كبريتيد واضح ومباشر. يتم تصنيع الببتيدات في مراحل صلبة أو سائلة ،

ثم تم أكسدة في محلول PH8-9. يكون التوليف معقدًا نسبيًا عندما يلزم تشكيل زوجين أو أكثر من روابط ثاني كبريتيد. على الرغم من أن تكوين رابطة ثاني كبريتيد عادةً ما يتم إكماله في وقت متأخر من المخطط الاصطناعي ، إلا أن إدخال ثاني كبريتيد مسبقًا مفيدًا لربط أو استطالة سلاسل الببتيد. BZL هي مجموعة حماية Cys ، MEB ، MOB ، TBU ، TRT ، TMOB ، TMTR ، ACM ، NPYS ، وما إلى ذلك ، تستخدم على نطاق واسع في symbiont. نحن متخصصون في تخليق الببتيد ثاني كبريتيد بما في ذلك:

1. يتم تشكيل أزواج من روابط ثاني كبريتيد داخل الجزيء ويتكونان بين أزواج من روابط ثاني كبريتيد بين الجزيئات

2. تتشكل ثلاثة أزواج من روابط ثاني كبريتيد داخل الجزيء ويتكون ثلاثة أزواج من روابط ثاني كبريتيد بين الجزيئات

3. تخليق الببتيد الأنسولين ، حيث يتم تشكيل زوجين من روابط ثاني كبريتيد بين تسلسل الببتيد المختلفة

4. توليف ثلاثة أزواج من الببتيدات المربوطة بالكبريتيد

لماذا مجموعة سيستينيل الأمينية (CYS) مميزة جدا؟

السلسلة الجانبية من CYS لديها مجموعة رد فعل نشطة للغاية. يتم استبدال ذرات الهيدروجين في هذه المجموعة بسهولة بجذور حرة ومجموعات أخرى ، وبالتالي يمكن أن تشكل بسهولة روابط تساهمية مع جزيئات أخرى.

تعتبر روابط ثاني كبريتيد جزءًا مهمًا من الهيكل ثلاثي الأبعاد للعديد من البروتينات. يمكن أن تقلل روابط جسر ثاني كبريتيد من مرونة الببتيد ، وزيادة الصلابة ، وتقليل عدد الصور المحتملة. هذا الحد من الصورة ضروري للنشاط البيولوجي والاستقرار الهيكلي. قد يكون استبداله دراماتيكيًا للبنية الكلية للبروتين. الأحماض الأمينية مسعور مثل DEW ، ILE ، VAL هي مثبت الحلزون. لأنه يثبت الحصن α-helix ثاني كبريتيد من تكوين السيستين حتى لو لم يشكل السيستين روابط ثاني كبريتيد. أي إذا كانت جميع بقايا السيستين في الحالة المخفضة ، (-SH ، تحمل مجموعات كبريتيدريل الحرة) ، سيكون من الممكن نسبة مئوية عالية من الشظايا الحلزونية.

روابط ثاني كبريتيد التي تشكلها السيستين متينة لاستقرار الهيكل الثلاثية. في معظم الحالات ، تعد جسور S-S بين السندات ضرورية لتشكيل الهياكل الرباعية. في بعض الأحيان تكون بقايا السيستين التي تشكل روابط ثاني كبريتيد متباعدة في الهيكل الأساسي. طوبولوجيا روابط ثاني كبريتيد هي أساس تحليل التماثل للبنية الأولية للبروتين. يتم الحفاظ على بقايا السيستين للبروتينات المتماثلة للغاية. فقط التربتوفان كان محفوظة إحصائيا أكثر من السيستين.

يقع السيستين في وسط الموقع الحفاز للثيولاز. يمكن أن تشكل السيستين وسيط الأسيل مباشرة مع الركيزة. يعمل الشكل المخفض كـ "مخزن مؤقت للكبريت" الذي يحافظ على السيستين في البروتين في الحالة المخفضة. عندما يكون الرقم الهيدروجيني منخفضًا ، فإن التوازن يفضل شكل -SH المخفض ، في حين أن البيئات القلوية -أكثر عرضة للتأكسد لتشكيل -SR ، و R ليست سوى ذرة هيدروجين.

يمكن أن يتفاعل السيستين أيضًا مع بيروكسيد الهيدروجين والبيروكسيدات العضوية كإزالة السموم.